1、酶是什么？

酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。 酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。

酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。

结构特性

生物酶是具有催化功能的蛋白质。像其他蛋白质一样，酶分子由氨基酸长链组成。其中一部分链成螺旋状，一部分成折叠的薄片结构，而这两部分由不折叠的氨基酸链连接起来，

而使整个酶分子成为特定的三维结构。生物酶是从生物体中产生的，它具有特殊的催化功能，其特性如下：高效性：用酶作催化剂，酶的催化效率是一般无机催化剂的10^7~10^13倍。

专一性：一种酶只能催化一类物质的化学反应，即酶是仅能促进特定化合物、特定化学键、特定化学变化的催化剂。

来源

百度百科-生物酶

百度百科-酶

2、酶名词解释

酶是由生物活细胞产生的、对作用底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或者核糖核酸（RNA）。

酶的化学本质是蛋白质或者RNA，具有生物分子的一级、二级、三级，乃至四级结构。酶的催化作用有赖于酶分子一级结构和空间结构的完整性。按照酶分子组成的不同，酶可以分为单纯酶和结合酶，仅仅含有蛋白质的称为单纯酶，由酶蛋白和辅因子组成的称为结合酶。酶分子变性或亚基解聚均可以导致酶活性丧失。

酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。

随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。

按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。

3、什么是酶？

酶是由活细胞产生的具有催化活性和高度选择性的特殊有机物。

关于酶有以下几点：

1.催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。绝大多数酶的化学本质是蛋白质。

2.酶的特性，高效性，酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快。专一性，一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽。多样性，酶的种类很多，大约有4000多种。温和性，是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。活性可调节性，包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。有些酶的催化性与辅因子有关。易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。

3.一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有的酶最适温度可高达70℃。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.8，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。

4.酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。每个细胞由于酶的存在才表现出种种生命活动，体内的新陈代谢才能进行。酶是人体内新陈代谢的催化剂，只有酶存在，人体内才能进行各项生化反应。

4、酶的特点

酶的特点如下：

1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂～10的13次幂。

2、酶具有专一性，每一种酶只能催化一种或一类化学反应。

3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变（与催化剂相似）。

4、酶的作用条件较温和。酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。在最适宜的温度和PH条件下，酶的活性最高。温度和PH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。

过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。酶对化学反应的催化效率称为酶活性。

5、活性可调节性。

6、有些酶的催化性与辅因子有关。

7、易变性：大多数酶都是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。

酶作用机理：

1、趋近效应和定向效应

酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。

2、张力作用

底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。

3、酸碱催化作用

酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。

4、共价催化作用

某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。

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